مرور بیوشیمی
- نویسنده موضوع bahar9368
- تاریخ شروع
darab
New member
در ساختمان ميوگلوبين در مركز حلقه پروتوپورفيريني هم يك اتم آهن به صورت+2 وجود داره كه با چهار ظرفيتش به نيتروژن هاي چهار حلقه پيرولي هم متصله و با ظرفيت پنجم به حلقه ايميدازول هيستيديني كه اسيدآمينه هشتم در مارپيچ f ميوگلوبين هست متصل ميشه و ظرفيت ششم خالي ميمونه براي اتصال اكسيژن
Maryam.A
Well-known member
در محاسبه pHi درصورت وجود 2 عدد آن هارو جمع کرده تقسیم بر 2 می کنیم
اگر 3 عدد داشته باشیم 2عدد نزدیک بهم را جمع کرده و تقسیم می کنیم
نکته:
با اینکه cys جزء اسیدآمینه های اسیدی ـ بازی نمی باشد اما برای محاسبه
pK1 را با pKR جمع کرده و تقسیم بر 2 می کنیم چرا؟
زیرا در cys
pK گروه R (تیول) کمتر از pK2 می باشد
در مورد تیروزین نیز بهمین صورت می باشد
عدد وسط + عدد کوچک تقسیم بر 2
اگر 3 عدد داشته باشیم 2عدد نزدیک بهم را جمع کرده و تقسیم می کنیم
نکته:
با اینکه cys جزء اسیدآمینه های اسیدی ـ بازی نمی باشد اما برای محاسبه
pK1 را با pKR جمع کرده و تقسیم بر 2 می کنیم چرا؟
زیرا در cys
pK گروه R (تیول) کمتر از pK2 می باشد
در مورد تیروزین نیز بهمین صورت می باشد
عدد وسط + عدد کوچک تقسیم بر 2
Maryam.A
Well-known member
آنزیم های مؤثر بر پروتئین:
این آنزیم ها به دو دسته تقسیم می شوند که باعث هیدرولیز پیوند پپتیدی می باشند:
1.اگزوپپتیدازها(Exopeptidases) که اسیدآمینه انتهایی را جدا نموده و به دو دسته تقسیم می شود:
الف.آمینوپپتیدازها:اسیدآمینه N-terminal را از زنجیره پلی پپتید جدا می کند.
ب.کربوکسی پپتیدازها:اسیدآمینه C-terminal را از زنجیره جدا می نماید.
2.آندوپپتیدازها(endopeptidases) که پیوند پپتیدی داخل زنجیره را هیدرولیز می نماید و چند نوع است:
الف.تریپسین:پیوند لیزین و آرژینین رو با اسید آمنه بعدی هیدرولیزمی کند(همیشه عامل کربوکسیلی آن دو آزاد می شوند)
ب.کیموتریپسین:پیوند پپتیدی اسدآمینه حلقوی عطری مانندTrp,Tyr,phe را با اسیدامینه بعدی قطع می کند
ج.پپسین:پیوند بین اسیدآمینه حلقوی ذکر شده را با اسیدآمینه قبلی هیدرولیز می کند
این آنزیم ها به دو دسته تقسیم می شوند که باعث هیدرولیز پیوند پپتیدی می باشند:
1.اگزوپپتیدازها(Exopeptidases) که اسیدآمینه انتهایی را جدا نموده و به دو دسته تقسیم می شود:
الف.آمینوپپتیدازها:اسیدآمینه N-terminal را از زنجیره پلی پپتید جدا می کند.
ب.کربوکسی پپتیدازها:اسیدآمینه C-terminal را از زنجیره جدا می نماید.
2.آندوپپتیدازها(endopeptidases) که پیوند پپتیدی داخل زنجیره را هیدرولیز می نماید و چند نوع است:
الف.تریپسین:پیوند لیزین و آرژینین رو با اسید آمنه بعدی هیدرولیزمی کند(همیشه عامل کربوکسیلی آن دو آزاد می شوند)
ب.کیموتریپسین:پیوند پپتیدی اسدآمینه حلقوی عطری مانندTrp,Tyr,phe را با اسیدامینه بعدی قطع می کند
ج.پپسین:پیوند بین اسیدآمینه حلقوی ذکر شده را با اسیدآمینه قبلی هیدرولیز می کند
Maryam.A
Well-known member
خواص پروتئین ها:
1.حلالیت:
1.1بیشتر در آب محلول اند
1.2حلالیتشون به سه چیز بستگی داره:1.ترکیب یونی 2.قدرت یونی 3. pHمحیط
1.3قدرت یونی افزایش ----- رسوب پروتئین
1.4جدا کردن پروتئین توسط نمک ------ salting out نامیده می شود.
1.5وجود نمکبرای حل شدن بعضی پروتئین ها ----- salting in نامیده می شود
1.6نمودار حلالیت به شکل U می باشد که نقطه مینیمم همان pHi پروتئین است.
2.خواص الکترولیتی:
2.1پروتئین ترکیب پلی الکترولیت آمفوتر می باشد
2.2عوامل اسد و باز پروتئین ها آزاد نیستند به جز:
-اسیدآمینه انتهایی زنجیره
-اسید وباز اضافی ریشه اسید آسپارتیک
-اسید و باز اضافی ریشه اسید گلوتامیک
-لیزین
-آرژینین
-هیستیدین
2.3بنابراین هر پرتئین دارای pHi مخصوص به خودش می باشد.
2.4با استفاده از این خاصیت و روش های مختلف الکتروفورز جداسازی انجام می گیرد.
2.5 برای جداسازی:
-محلول پروتئینی را روی نوار استات سلولز در جهت پهنای کاغذ قرار می دیم.
-نوار را به تامپون یا بافر آغشته می کنیم.
-دو انتهای نوار رو در محلول تامپون قرار می دهیم.
-ایجاد جریان e دائم و قطع آن پس از زمان .
-خشک کردن نوار و اضافه کردن معرف و ظاهرشدن پروتئین ها
2.6برای پروتئین سرم خون از بافر باربیتال pH:8.6 استفاده می کنیم
2.7از قطب منفی به مثبت
-البومین pH:4.8
-الفا 1 گلوبولین
-آلفا 2 گلوبولین
-بتا گلوبولین
-گاما گلوبولین pH:8 - 9
2.8عوامل اصلی حرکت پروتئین در الکتروفورز
-pHi پروتئین
-pHiبافر
3.خاصیت آنتی ژنیAg:
3.1پروتئین دارای خاصیت آنتی ژنیک قوی می باشد
3.2تزریق آن به موجود بیگانه باعث تولید Ab می شود
4.دناتوره شدن پروتئین:
4.1ساخنمان دوم،سوم،چهارم با پیوند ضعیفی پایدارشدن
4.2اگر طی دگرگونی شکل فضایی خود را از دست بدن فعالیت بیولوژیک بطور برگشت پذیر از دست می رود
4.3این از دست دادن برگشت پذیر است چون، ساختمان اول هنوز پایدار است
4.4عوامل دناتوره کننده
-حرارت بالا
-اسید و باز
-حلال آلی
4.5این دناتوره بیشتر در ساختمان سوم مطرح است
1.حلالیت:
1.1بیشتر در آب محلول اند
1.2حلالیتشون به سه چیز بستگی داره:1.ترکیب یونی 2.قدرت یونی 3. pHمحیط
1.3قدرت یونی افزایش ----- رسوب پروتئین
1.4جدا کردن پروتئین توسط نمک ------ salting out نامیده می شود.
1.5وجود نمکبرای حل شدن بعضی پروتئین ها ----- salting in نامیده می شود
1.6نمودار حلالیت به شکل U می باشد که نقطه مینیمم همان pHi پروتئین است.
2.خواص الکترولیتی:
2.1پروتئین ترکیب پلی الکترولیت آمفوتر می باشد
2.2عوامل اسد و باز پروتئین ها آزاد نیستند به جز:
-اسیدآمینه انتهایی زنجیره
-اسید وباز اضافی ریشه اسید آسپارتیک
-اسید و باز اضافی ریشه اسید گلوتامیک
-لیزین
-آرژینین
-هیستیدین
2.3بنابراین هر پرتئین دارای pHi مخصوص به خودش می باشد.
2.4با استفاده از این خاصیت و روش های مختلف الکتروفورز جداسازی انجام می گیرد.
2.5 برای جداسازی:
-محلول پروتئینی را روی نوار استات سلولز در جهت پهنای کاغذ قرار می دیم.
-نوار را به تامپون یا بافر آغشته می کنیم.
-دو انتهای نوار رو در محلول تامپون قرار می دهیم.
-ایجاد جریان e دائم و قطع آن پس از زمان .
-خشک کردن نوار و اضافه کردن معرف و ظاهرشدن پروتئین ها
2.6برای پروتئین سرم خون از بافر باربیتال pH:8.6 استفاده می کنیم
2.7از قطب منفی به مثبت
-البومین pH:4.8
-الفا 1 گلوبولین
-آلفا 2 گلوبولین
-بتا گلوبولین
-گاما گلوبولین pH:8 - 9
2.8عوامل اصلی حرکت پروتئین در الکتروفورز
-pHi پروتئین
-pHiبافر
3.خاصیت آنتی ژنیAg:
3.1پروتئین دارای خاصیت آنتی ژنیک قوی می باشد
3.2تزریق آن به موجود بیگانه باعث تولید Ab می شود
4.دناتوره شدن پروتئین:
4.1ساخنمان دوم،سوم،چهارم با پیوند ضعیفی پایدارشدن
4.2اگر طی دگرگونی شکل فضایی خود را از دست بدن فعالیت بیولوژیک بطور برگشت پذیر از دست می رود
4.3این از دست دادن برگشت پذیر است چون، ساختمان اول هنوز پایدار است
4.4عوامل دناتوره کننده
-حرارت بالا
-اسید و باز
-حلال آلی
4.5این دناتوره بیشتر در ساختمان سوم مطرح است
Maryam.A
Well-known member
پروتئین ها:
1.ساده:
1.1کروی محلول: آلبومین ـ گلوبولین ـ پرولین ـ هیستون
1.2 رشته ای
- محلول: اکتین ـ میوزین ـ فیبرینوژن
- غیر محلول: کلاژن ـ کراتین ـ فیبروئین
2.ترکیبی:
2.1کرومی پروتئین : Hb -Mb– سیتوکرومو....
2.2لیپو پروتئین HDL–LDL–VLDL :
2.3 گلیگوپروتئین: هاپتوگلوبین ـ IF
2.4فسفوپروتئین : کازئین ـ ویتلین ـ ویتیلینین
1.ساده:
1.1کروی محلول: آلبومین ـ گلوبولین ـ پرولین ـ هیستون
1.2 رشته ای
- محلول: اکتین ـ میوزین ـ فیبرینوژن
- غیر محلول: کلاژن ـ کراتین ـ فیبروئین
2.ترکیبی:
2.1کرومی پروتئین : Hb -Mb– سیتوکرومو....
2.2لیپو پروتئین HDL–LDL–VLDL :
2.3 گلیگوپروتئین: هاپتوگلوبین ـ IF
2.4فسفوپروتئین : کازئین ـ ویتلین ـ ویتیلینین
Maryam.A
Well-known member
آلبومین:
1.فراوان ترین pro در سرم
2.سنتز توسط کبد
3.کمترین وزن مولکولی نسبت به سایر pro های خون
4.بار منفی داره به سمت قطب مثبت میره
5.چون ریزه زودتر از بقیه تو ادرار دیده میشه
6.مهم ترین وظیفه تنظیم فشار اسمزی پلاسما
- حامل 1.اسید چرب
2.بیلی روبین
3.بعضی هورمونا ( کورتیزول آلدسترون تی 4 و تی 3 )
4.کلسیم و مس
5.دارو ها مثل پنی سیلین
- تأمین اسیدآمینه اندوژن
7.کاهش آن موجب ادم میشود
-سوء تغذیه( Kwashirokor)
- بیماری کبدی
- بیماری کلیوی (سندرم نفروتیک)
- بیماری گوارشی
1.فراوان ترین pro در سرم
2.سنتز توسط کبد
3.کمترین وزن مولکولی نسبت به سایر pro های خون
4.بار منفی داره به سمت قطب مثبت میره
5.چون ریزه زودتر از بقیه تو ادرار دیده میشه
6.مهم ترین وظیفه تنظیم فشار اسمزی پلاسما
- حامل 1.اسید چرب
2.بیلی روبین
3.بعضی هورمونا ( کورتیزول آلدسترون تی 4 و تی 3 )
4.کلسیم و مس
5.دارو ها مثل پنی سیلین
- تأمین اسیدآمینه اندوژن
7.کاهش آن موجب ادم میشود
-سوء تغذیه( Kwashirokor)
- بیماری کبدی
- بیماری کلیوی (سندرم نفروتیک)
- بیماری گوارشی
Maryam.A
Well-known member
آلفا_1_گلوبولین:
1. آلفا_1_اسید گلیگوپروتئین:
1.1 جزء pro فاز حاد
1.2 سنتز توسط کبد
1.3کربوهیدرات زیاد
1.4 pH کم
2.آلفا_1_آنتی تریپسین:
2.1 90% آلفا _1
2.2 pro فاز حاد
2.3سنتز در کبد
2.4فعالیت آنتی پروتئازی و مهار
- آنزیم انعقادی
- ... تریپسین
- ... کیموتریپسین
- الاستاز
2.5بعد از فعلیت فاگوسیته WBC برای تجزیه الاستاز ترشح میشه
2.6در اثر کمبود این ماده الاستاز مهار نشده و
-ناراحتی ریوی ( آمفیزم ریوی)
-ناراحتی کبدی
-سندرم تنفسی نوزادان و افراد سیگاری
3.آلفا_1_فیتوپروتئین:
3.1 ترشح از جفت
3.2دوران جنینی بالا دوران بلوغ پایین
3.3افزایش آن در:
- کارسینو هپاتو سلولر
- گرم سل تومور
-هپاتوبلاستومای کودکان
3.4کاربرد آن:
- تشخیص NTD که در آمنیوتیک و سرم مادر افزایش میابد
1. آلفا_1_اسید گلیگوپروتئین:
1.1 جزء pro فاز حاد
1.2 سنتز توسط کبد
1.3کربوهیدرات زیاد
1.4 pH کم
2.آلفا_1_آنتی تریپسین:
2.1 90% آلفا _1
2.2 pro فاز حاد
2.3سنتز در کبد
2.4فعالیت آنتی پروتئازی و مهار
- آنزیم انعقادی
- ... تریپسین
- ... کیموتریپسین
- الاستاز
2.5بعد از فعلیت فاگوسیته WBC برای تجزیه الاستاز ترشح میشه
2.6در اثر کمبود این ماده الاستاز مهار نشده و
-ناراحتی ریوی ( آمفیزم ریوی)
-ناراحتی کبدی
-سندرم تنفسی نوزادان و افراد سیگاری
3.آلفا_1_فیتوپروتئین:
3.1 ترشح از جفت
3.2دوران جنینی بالا دوران بلوغ پایین
3.3افزایش آن در:
- کارسینو هپاتو سلولر
- گرم سل تومور
-هپاتوبلاستومای کودکان
3.4کاربرد آن:
- تشخیص NTD که در آمنیوتیک و سرم مادر افزایش میابد