مرور بیوشیمی

[oblivion]

سلنو cys که در آن سلنیوم جایگزین اتم سولفور آنالوگ ساختمانی آن ینیcysشده .

کمبود سلنیوم باعث بیماری کشان همراه با کاردیومیوپاتی میشه.

تاچند دهه بعد از کشف ساختار DNAتصور این بود که DNA فقط رمزهایی برای تولید 20نوع آمینو اسید دارد اما نتیجه ی تحقیقات در سال 1986 منجر به کشف بیست ویکمین اسید آمینه شد که در ساختار بعضی پروتئین ها شرکت دارد.

اسید آمینه ی سلنوسیستئین

سلنوسیستئین که حدود 23 سال پیش، بیست ویکمین اسید آمینه شناخته شد،یک اسید آمینه ی غیر معمول است که در آن به جای گوگرد در اسید آمینه ی سیستئین ، سلنیوم قرار داردو فرمول آنH-Se-CH2-CH(NH2)-CooHاست. پروتئین هایی که سلنوسیستئین دارند ،سلنو پروتئین نامیده میشوندو اکثرآنهاخاصیت آنزیمی دارند. تااکنون15 نوع سلنوپروتئین شناخته شده است که در واکنش های احیایی در پروکاریوت ها ویوکاریوت ها نقش دارند .(گلوتایتون پر اکسید)از مهمترین سلنو آنزیم های یوکاریوتی است که در طول اکسیدا سیون گلوتاتیون به وسیله H2O2لازم است .

اهمیت سلنوسیستئین در سلامتی انسان:

تحقیقات نشان داده که سلنیوم از سرطان ها به ویژه سزطان معده – کبد – پروستات و کولون جلوگیری میکند . گزارشهایی وجود دارد که نشان می دهد سانیوم باعث کاهش سیستئین در پروتئین متوقف کننده ی تومورP53)) و در نتیجه باعث افزایش کارایی در ترمیم برش های جدا شده یDNAمی شود.

پروتیئین های گلوتاتیون پراکسیدازوتیورودوکسین رودکتاز آنتی اکسیدان هستند واز تشکیل سلول های اولیه ی پیش سرطانی جلوگیری می کنند.

نقش احتمالی سلنوم در بیماری ایدز هم بررسی و تاثیر متقابل آن با سلول های Tثابت شده است . همچنین مشخص شده است که (H1V-1) یک سلنو پروتئین فعال رارمز میکند . بیماران ایدزی میانگین سلنیوم پلاسمای خون کمتری دارند و بیشتر دچار بیمایهایی مثل نارساییماهیچه قلب می شوند . از همه مهمتر این است که آنزیم گلوتاتیون پراکسیداز در بدن آنها به مقدار کم تری یافت می شود. بنا براین باید به این بیماران مقدار کافی سلنیوم داده شود تا سلول های آنها بتوانند این پروتئین ارزسمند را تولید کنند

 

[konjkave]

سلنو cys که در آن سلنیوم جایگزین اتم سولفور آنالوگ ساختمانی آن ینیcysشده .

کمبود سلنیوم باعث بیماری کشان همراه با کاردیومیوپاتی میشه.

بهاری من قاطی کردم مگه سلنیوم جایگزین اتم اکسژن در سرین نمیشه و تولید سلنو سیستئین میکنه؟؟؟؟
فک کنم این همون نکته ای که یه دفه خوندم نوشته بود که تو بعضی کتابا سرین و تو بعضی سیستئین رو به عنوان اسید آمینه تولید کننده سلنو سیستئین میدونن درست است عایا؟؟؟

 

[leylii]

پیوند هیدروژنی در 3 حالت بیشترین قدرت را دارد
وقتی مولکولهای اتصال یافته به طریقی قرار گیرند که واکنش متقابل الکترواستاتیک به حداکثر خود میرسد
وقتی اتم هیدروژن با 2 اتم متصل به آن در یک خط مستقیم قرار دارند
وقتی اتم گیرنده بین اتم دهنده و hباشد

 

[oblivion]

پروتئین ها توسط ماشین های مولکولی عظیمی بنام ریبوزوم تولید می شوند که اطلاعات ژنتیکی را به زنجیره های طویل اسید آمینه ترجمه می کنند اما این به اصطلاح زنجیره های پلی پپتیدی زمانی پروتئین عملکردی می شوند که بصورت ساختار سه بعدی پایدار تا (Fold) شوند. پروتئین هایی که بصورن اشتباه تا می شوند اثرات ویرانگری بر روی سلول و حتی روی کل موجود دارند که نمونه ای از آن در اختلالات عصبی مثل بیماری های پارکینسون و آلزایمر قابل مشاهده است. برای جلوگیری از اشتباه در تا شدن، سلول ها دارای انباری از 'همکاران تا شدن 'موسوم به چاپرون های مولکولی می باشد بعضی از این چاپرون ها در طول سنتز پروتئین تا شدن را انجام می دهند که جزئیات دقیق آن تا به حال مشخص نیست.
اما اکنون زیست شناسان مولکولی Heidelberg موفق شده اند جزئیات دقیق تری از چاپرون های موسوم به Trigger Factor (عامل محرک) که در باکتری E.coli وجود دارد را ارائه دهند. برای دستیابی به این مهم، همه ترکیبات مورد نیاز برای سنتز پروتئین از باکتری جدا و فرایند تا شدن پروتئین در لوله آزمایش پیگیری شد. به گفته دکتر karmer معلوم شد که در آغاز سنتز پروتئین، مجاورت فضایی ایجاد شده در زنجیره پلی پپتیدی در حال رشد با ریبوزوم از تا شدن جلوگیری می کند، این مهار شدگی در طول سنتز پروتئین با عمل بخش های از پروتئین که قبلا سنتز شده و از ریبوزوم دور است کاهش می یابد. Trigger Factor اثر ریبوزوم و همچنین تداخل در تا شدن را به تاخیر می اندازد این فاکتور در طول ترجمه به ریبوزوم و زنجیره در حال رشد متصل می شود و با این کار از تا شدن قسمتی از پروتئین که از ریبوزوم دور شده است جلوکیری میکند.برا این اساس ریبوزوم و Trigger Factor در تا شدن اولیه پلی پپتید نا بالغ دخالت دارند.

 

[leylii]

گروه ایمیدازول هستیدین و گروه گوانیدینو آرژنین به صورت هیبرید های رزونانس وجود دارند

 

[bahar9368]

سعیده عزیزم cys وserتنها تفاوتشون تو گروه آخریه .حالا سلنیوم چه جایگزین سولفور بشه تو سیستیین چه اکسیژن تو سرین فرقی نمیکنه نتیجه یکیه.
من از ساختمانشون این برداشتو کردم.
تو هارپر جایگزینی با سولفور رو گفته
ضروریات جایگزینی با اکسیژن گفته.

 

[leylii]

پروتین ها را به چند طریق جدا می کنند
کروماتوگرافی ستونی
کروماتوگرافی سهمی
کروماتوگرافی رد اندازه ای
کروماتوگرافی جذبی
کروماتوگرافی تعویض یونی
کروماتوگرافی تعاملی آبگریز
کروماتوگرافی گرایشی

- - - Updated - - -

سنگر اولین کسی بود که توالی پلی پپتید را تعیین کرد

- - - Updated - - -

1 فلورو-2و4دی نیترو بنزن معرف سنگر است

 

[bahar9368]

میوگلوبین ساختمان منومر و هموگلوبین تترامر داره .
با وجود ساختمان اول متفاوت میوگلوبین و زیرواحدهای هموگلوبین ساختمان دوم و سوم یکسانی دارن

 

[oblivion]

طبقه بندی اسیدهای آمینه استاندارد

 

[leylii]

لیپو پروتین ها دارای بخش های لیپیدی هستن
گلیکو پروتیین ها دارای بخش های کربوهیدراتی هستند با اتصال کوولان
پروتیین هایی که دارای یونهای فلزی هستند را متالو پروتیین گویند

 

[oblivion]

ساختار همو گلوبین

 

[leylii]

پروتین 4تا ساختمان دارد
ساختمان اول توالی اسید آمینه رو در زنجیر تعیین میکنه
ساختمان دوم تاخوردن قطعات مجاور کوتاه
ساختمان سوم شکل 3بعدی به پروتین می دهد
ساختمان چهارم تعداد و انواع واحد های پلی پپتید پروتیین اولیگومری و آرایش فضایی و تعیین میکنه

 

[oblivion]

محل ساخته شدن هموگلوبین در بدن : سنتز مولکول هموگلوبین در گلبولهای قرمز اولیه شروع می‌شود و تا زمانی که گلبول قرمز ، مغز استخوان را ترک می‌کند و وارد خون می‌شود، برای حدود یک روز به تشکیل مقادیر ناچیزی هموگلوبین ادامه می‌دهند. هر مولکول هم پس از تشکیل شدن با یک زنجیره پلی پپتیدی بسیار دراز موسوم به گلوبین که در ریبوزومها ساخته می‌شود، ترکیب شده و یکی از اجزا هموگلوبین موسوم به یک زنجیره هموگلوبین را تشکیل می‌دهد.
هر یک از این زنجیره‌ها دارای وزن مولکولی ۱۶۰۰۰ بوده و چهار عدد از آنها به نوبه خود بطور سست به یکدیگر متصل شده و مولکول کامل را می‌سازند. چون هر زنجیره یک گروه هم دارد، چهار اتم آهن در هر مولکول هموگلوبین وجود دارد که هر یک از آنها می‌تواند یک مولکول اکسیژن را حمل کند.

کلیاتی در مورد اهمیت بیولوزیک : تقریباً تمامی اکسیژنی که در خون انسان و حیوانات حمل می گردد،به هموگلوبین موجود در گلبول های قرمزخون متصل می باشد.هموگلوبین علاوه بر انتقال اکسیزن ، ناقل مقداری کربن دی اکسید و هیدروژن حاصل از اکسیداسیون مواد درچرخه کربس نیز می باشد .قسمت اعظم کربن دی اکسید حاصل ، از طریق پلاسما به شش ها انتقال می یابد و فقط 20% آن توسط هموگلوبین منتقل می شود .

کلیاتی در مورد اهمیت بیوشیمیایی: همو گلوبین با زیر واحد ها و جایگاه های متعدد اتصال به اکسیژن ، برای انتقال اکسیژن مناسب می باشد .

روش های طبقه بندی و نام گذاری : اساس نوع زنجیره‌های پلی پپتیدی سه نوع هموگلوبین (Hb) در انسان قابل تشخیص می‌باشد که شامل:

۱- HbA12 که ۲% هموگلوبین افراد بالغ را تشکیل می‌دهد و گلوبین آن مرکب از دو زنجیره آلفا و دو زنجیره دلتا می‌باشد.
۲- HbF که حدود ۱% هموگلوبین بالغین را تشکیل می‌دهد و در ساختمان گلوبین آن دو زنجیره آلفا و دو زنجیره گاما شرکت دارند، است HbF. در دوره جنین ، هموگلوبین غالب می‌باشد و پس از تولد بوسیله HbA1 جایگزین می‌گردد.

ساختمان شیمیایی : شناخته ترین ساده ترین پروتیین الیگومریک هموگلوبین است ، این پروتئین با وزن مولکولی 64500 دالتون وبامخففHb . از دو زیرواحد آلفا و دو زیرواحد بتا تشکیل شده است . زیرواحد های الفا هر کدام دارای 141 اسید امینه و زیرواحد های بنا هر یک واجد 146 اسید امینه اند . این چهار رشته ، هر کدام به یک گروه پروستاتیک آهن دار ، موسوم به هم از طریق پیوند غیر کووالانسی متصل می باشند . هسته اصلی گروه هم را مولکول پورفیرین تشکیل می دهد . پورفیرینی که در هموگلوبین و میوگلوبین انسان یافت می شود ،از نوع پروتوپورفیرین می باشد که از دو مولکول اسید پروپیونیک ،دو گروه وینیل و چهار گروه متیل جانبی متصل به چهار حلقه پیرول تشکیل شده اند . اتم آهن در فرم فرو ، در وسط این صفحه مسطح قرار دارد . هر اتم آهن با چهار ظرفیت به چهار نیتروژن موجود در حلقه پروتوپورفیرین پیوند یافته است . اتم آهن می تواند به صورت فریک نیز باشد . لیکن فقط در حالت فرو است که با اکسیزن ترکیب می شود . فرو هموگلوبین با آهن دو ظرفیتی و فری هموگلوبین که همان مت هموگلوبین است ، دارای آهن سه ظرفیتی است.

مشخصات فیزیکی : یک مولکول تقریباً کروی باقطری حدودnm5/5 می باشد.در هموگلوبین پیوندها غیر قطبی اند .

نقش بیوشیمیایی : هموگلوبین به علت داشتن آهن که در حالت احیا شده می‌باشد، می‌تواند با اکسیژن و دی‌اکسید کربن ترکیب شده و به ترتیب اکسی هموگلوبین (oxyhemoglobin) و کربو آمینو هموگلوبین (carbaminohemoglobin) تشکیل دهد. با توجه به بالابودن فشار اکسیژن در ریه‌ها ، اکسی هموگلوبین در ریه‌ها تشکیل شده و پس از رسیدن به بافتها ، اکسیژن جدا شده و دی‌اکسید کربن به CO2 آن متصل می‌گردد. به این ترتیب امکان حمل اکسیژن از ریه‌ها به بافتها و دی‌اکسیدکربن از بافتها به ریه‌ها امکان‌پذیر می‌گردد. از طرف دیگر سطح بسیار زیاد گویچه‌های قرمز نسبت به حجم آنها (به علت داشتن شکل مقعرالطرفین) سبب تسریع و تسهیل اشباع هموگلوبین با اکسیژن در ریه‌ها می‌شود. علاوه بر انتقال اکسیژن توسط هموگلوبین ، این مولکول عمل دیگری نیز انجام می‌دهد و آن عبارت از تثبیت فشار اکسیژن در بافتها است.



نقش بیولوژیک : در هنگام عبور خون شریانی از ریه ها و سپس قلب وبافت های محیطی ،هموگلوبین حدود 96% از اکسیژن اشباع می باشد . در خون وریدی که به قلب بر می گردد ، میزان اشباع هموگلوبین از اکسیژن به 64% می رسد . بنابر این ، هر 100 میلی لیتر خونی که از میان یک بافت عبور می نماید ، حدود یک سوم اکسیژن حمل شده ، معادل 5/6 میلی لیتر از گاز اکسیژن در فشار اتمسفر و دمای بدن را آزاد می سازد .

قسمت اعظم دی اکسید کربن حاصل از اکسیداسیون مواد در چرخه ی کربس ،از طریق پلاسما به شش ها انتقال می یابد .

علل کمبود و افزایش و عوارض حاصله :دلائل زیادی وجود دارد که هموگلوبین بیشتراز ده گرم در دسی لیتر ، ۱۰۰ گرم درلیتر مشکلی ایجاد نمی کند. ولی هموگلوبین پائین تر از ده گرم می تواند همراه با نارسائی خفیف قلبی ریوی ، کاهش قوه کار ، کاهش تحمل فعالیت وتمرینات ورزشی باشد . کمبود هموگلوبین موجب کاهش وزن نوزاد ، زایمان زودرس ومرگ ومیر قبل از تولد است . و همین طور کاهش هموگلوبین خون نشانه ی تالاسمی می باشد .

روش های اندازه گیری : هموگلوبین در آزمایشگاه به دو روش اندازه گیری می شود :
۱- اندازه گیری هموگلوبین به روش دستی
۲- اندازه گیری هموگلوبین به روش دستگاهی (با دستگاه تمام الکترونیکی)

مقادیر طبیعی هموگلوبین خون در سنین مختلف در زیر مشخص شده است :زنان : 12 تا 16 گرم در صد/مردان : 14 تا 18 گرم در صد/نوجوانان : 12 تا 16 گرم در صد/بچه ها : 10 تا 14 گرم در صد/شیر خواران : 10 تا 15 گرم در صد /نوزادان : 16 تا 25 گرم در صد

منابع غذایی : از آنجا که یکی از اجزای سازنده هموگلوبین گروه هم است ، میتوان گفت مواد غذایی ای که حاوی آهن هستند ، می توان به عنوان منابع غذایی هموگلوبین ذکر کرد . مواد غذایی آهن دار مثل گوشت قرمز- مرغ- ماهی – تخم مرغ- سبزیجات مثل جعفری و اسفناج و حبوبات مثل عدس و لوبیا استفاده کنند.لازم به تذکر است که جذب آهن با مصرف ویتامین C در بدن افزایش پیدا می کند.

 

[bahar9368]

منحنی میوگلوبین هایپر بولیک و هموگلوبین به دلیل خاصیت تعاونی آن سیگموییدی است.
این خاصیت تعاونی باعث به حداکثر رسیدن توانایی هموگلوبین در دریافت اکسیژن در ریه و تحویل آن در بافت میشه

 

[leylii]

ساختمان دوم پروتیین از
کربن آلفا و نیتروژن را زاویه ی فی گویند
کربن الفا با کربن کربنبل را زاویه سای گویند
مارپیچ آلفا ....
صفحه بتا .......
موتیف مارپیچ رشته مارپیچ
رشته مارپیچ رشته

 

[oblivion]

اینم چرخه سنتز همو جان خودمون

 

[konjkave]

سعیده عزیزم cys وserتنها تفاوتشون تو گروه آخریه .حالا سلنیوم چه جایگزین سولفور بشه تو سیستیین چه اکسیژن تو سرین فرقی نمیکنه نتیجه یکیه.
من از ساختمانشون این برداشتو کردم.
تو هارپر جایگزینی با سولفور رو گفته
ضروریات جایگزینی با اکسیژن گفته.

میدونم فقط گفتم این ابهام بگم که اگه بچه ها باهاش برخورد کردن تعجب نکنن:5:

 

[oblivion]

مشاهده فایل‌پیوست 3141 اینم چرخه سنتز همو جان خودمون

hdkl jlhl shojhvhd \اینم هر چهار ساختار پروتئینی عزیزای دلم

 

[oblivion]

ساختار سه بعدی همو گلوبین

 

[oblivion]

طبقه بندی پروتئین ها
تعریف:هنگامی که تعداد اسیدهای آمینه از حدود 100عدد در زنجیره پپتیدی تجاوز کند پروتئین می گویند
پروتئینها بر اساس 3معیار طبقه بندی می شوند:
1-حلالیت در حلالهای مختلف
2-رفتار آنها در اولترا سانتریفیوژ
1- ویژگی هایالکترو فورزی
پروتئینها بطور کلی به سه دسته اصلی تقسیم می شوند:
ساده
مرکب
اشتقاقی
الف:ساده:
شامل:
1-آلبولین ها:مانندآلبومین تخم مرغ، لاکتوآلبومین وآلبومین سرم در پروتئین هی آب پنیر شیر،لکوزین غلات،لگوملین در دانه لگوم ها جزء این گروه می باشند.
ویژگی ها:محلول در آبهای غیر نمکی خنثی ووزن مولکولی کم نسبت به سایر پروتئین ها
2-گلو بولین ها : مانند گلوبولین های سرم ،اکتین، میوزین در گوشت وگلیسینین در سویا
ویژگی ها:محلول درمحلولهای نمکی خنثی وتقریبا نامحلول در آب
3-گلو تلین ها: مانند گلوتلین در گندم و اوریزنین در برنج(این پروتئین ها بیشتر در غلات یافت می شوند)
ویژگی ها:محلول در اسیدها و بازهای بسیار رقیق و نامحلول در حلال های خنثی
4-پرولامین ها:زئین در ذرت،گلیادین در گندم،هوردئین در جو(در غلات یافت می شوند)
ویژگی ها: محلول در اتانول 90-50%نامحلول در آب و حاوی مقادیر زیادی پرولین و اسید گلوتامیک
5-اسکلرو پر وتئین ها: کلاژن در بافت های ماهیچه ای و ژلاتین مشتق شده از آن،الاستین در تاندون وکراتین در مو وسم اینها پروتئینهای فیبری هستند که برای اهداف ساختمانی وپیوندی به کار می روند
ویژگی ها:نامحلول در آب و حلالهای خنثی ومقاوم به هیدرولیز آنزیمی
6-هیستونها:
ویژگی ها:این پروتئینها به علت لیزین وآرژنین بالا در ساختمانشان دارای خاصیت بازی هستند
در آب محلول وبه وسیله آمونیاک رسوب می کنند
7-پروتامینها:مانند کلوپئین شاه ماهی و اسکومبرین ماهی اسقومری
ویژگی ها:پروتئین بازی قوی با وزن مولکولی پایین وسادهترین ودارای اذت بیشتر نسبت به سایر پروتیئن ها ،غنی از اسید آمینه آرژنین ومانند هیستون ها در آب و اسید های رقیق محلول است
ب-پروتئینهای مرکب
شامل اسیدهای آمینه ترکیب شده با مواد غیر پروتئینی
1- سفو پروتئین ها:شامل بسیاری از پروتئینهای غذایی اصلی است. در آنها گروهای فسفات به گروه هیدروکسیل سرین و ترئونین متصل می شوند
این گروه شامل کازئین شیر وفسفو پروتئین های زرده تخم مرغ
2- یپوپروتئین ها:ظرفیت امولسیفایری عالی دارند و در شیر و زرده تخم مرغ یافت می شوند
3-نوکلئو پروتئین ها:در هسته سلولی یافت می شوند
4- گلیکو پروتئین ها:میزان کربو هیدراتهای ان8 تا20% است
5- کروموپروتئین ها:اینها دارای گروه پروستتیک رنگی هستند مانند:کلروفیل ،هموگلوبین و فلاووپروتئین
ج-پروتئینهای اشتقاقی:
به وسیله وشهای شیمیایی و آنزیمی به دست می آیندو به مشتقات اولیه و ثانویه تبدیل می شوند بستگی به میزان تغییراتی است که در آنها رخ می دهد.
مشتقات اولیه:به طور جزئی تغییر می یابند و در آب نامحلولند
مانند کازئین منعقد شده توسط رنت
مشتقات ثانویه:به مقدار بیشتری تغییر می یابند و تمامی آنها محلول در آب هستند
شامل پروتئوز ها ،پپتون ها و پپتید ها
می توانند با محلول سولفات امونیوماشباع رسوب کنند
دارای 2 یا 3 با قیمانده اسیدهای آمینه هستند
تفاوت بین محصولات حاصل از شکستن پروتئینها در اندازه و حلالت آنهاست که ضمن فرایند بسیاری از غذاها مثلا طی رسیدن پنیر تشکیل می شوند