مهارکننده مخلوط همان غیر رقابتی؟
پایدارترین حالت نشاسته وگلیکوژن؟ایا 180 درجه نسبت به صندلی مجاورش چرخش داره میشه؟
دربتا اکسداسیون پالمیتیک چند استیل کوا تولید میشه؟ کلا در بتا اکسیداسیون چند تا استیل کوا تولید میشه؟
پیچ بتا باعث اتصال چی میشه؟
دوست عزیز توی آنزیم شناسی ما که برگرفته از کتاب understanding enzymes هست گفته شده که حالت مهاری noncompetitive نوعی از mixed هست...بهرحال در این دو نوع مهار مهارکننده با اتصال محکم به آنزیم متصل میشه.
در نوع classic noncompetitive اتصال مهارکننده باعث تغییر کانفورماسیونی میشه که فرآورده ای تولید نشه و اتصال سوبسترا به آنزیم محکم و کامله اما در نوع mixed اتصال بین آنزیم و سوبسترا ضعیفه و کامل تشکیل نمیشه, همچنین در نوع اول Km تغییری نمیکنه(در نمودار لاین ویور برگ) اما در نوع دوم افزایش پیدا میکنه تا حدی.
Non-competitive inhibitors bind to an inhibitor site which is remote from the active site. They inhibit the enzyme by causing a conformational change which prevents enzyme from converting substrate to product. The substrate and inhibitor are capable of binding to the enzyme at the same time to create a ternary complex. This means that the inhibitor is not competed out by high substrate concentrations and works equally well at low and high concentrations of the substrate. Usually, although the substrate can bind to the enzyme-inhibitor complex, its ability to bind (its affinity) is reduced. This results in what is sometimes known as mixed kinetics but there is no real mechanistic difference between a so called mixed inhibitor and a classical noncompetitive inhibitor.
