biology2012
New member
سلام واقعا این نکات خیلی جالبه من هم اگه وقت کردم حتما نکات کنکوری رو میزارم
تاپیک بحث نکات بیوشیمی ویژه کنکور
- نویسنده موضوع majede
- تاریخ شروع
saharandishe
New member
بیوشیمیست های محترم ،خواهشمندم:اولافرق بیماری فاربررابافابری که یک نکته راجع به هردودرصفحه3 دوستان گفته بودندرولطفاتوضیح بدین،دوما،درهردوعامل بیماری آیاکمبودسرامیدهست؟ممنون میشم کامل تشریح کنیدبرام.
اغلب بیماری های متابولیسمی ناشی از نقص یک آنزیم هستند نه کمبود پیش ماده. «بیماری فاربر» یک بیماری ذخیره لیزوزومی هست که نتیجۀ کمبود آنزیم «سرامیداز» (اسیدسرامیداز) است. این آنزیم تنها اسیدچرب اسفنگولیپیدها رو از اونها جدا می کنه و در نبودش سرآمیدها در درون لیزوزوم های سلولهای فرد بیمار تجمع می کنند.
ولی بیماری فابری براثر نقص آنزیم آلفاگالاکتوزیداز ناشی میشه که یکی از آنزیم های تجزیه کنندۀ بخش قندیِ «گلوبوزید» هاست.
نکته خیلی مهم : بیماری فاربر یک بیماری آتوزومی مغلوب است ولی بیماری فابری یک بیماری وابسته به جنس مغلوب هست.
نکته دوم : کمبود آنزیم اسیدسرامیداز در مسیر تجزیۀ همه اسفنگولیپیدها اختلال ایجاد میکنه ولی کمبود آنزیم «آلفاگالاکتوزیداز » تنها در مسیر تجزیه گلوبوزیدها (که یک دسته از اسفنگولیپیدها هستند) ایجاد اخلال میکنه.
فاصلۀ بین بیوشیمیست و کسی که بیوشیمی خونده
به نظر من در علوم تجربی (خصوصا بیوشیمی) دانش تئوری بخش خیلی خیلی کوچیکی از کاره و روز به روز هم داره بی اهمیت تر میشه. امروزه دیگه با وجود اینترنت و ارتباطاتی که وجود داره دیگه مهم نیست که بدونی گلوکز چند کربن داره. با فشار یک دکمه در کمتر از یک ثانیه همه چیز رو میتونی بفهمی. به نظر من در علوم تجربی باید بلد باشیم کار انجام بدیم. زمانی به خودم میگم بیوشیمیست که بتونم کریستالوگرافی پروتئین رو انجام بدم یا بتونم نمودارهای ان ام آر پروتئین ها رو تفسیر کنم.. تا قبل از اون روز فقط کسی هستم که در مورد بیوشیمی کتاب زیاد خونده.
تا حالا بهش فکر کردین؟ خیلی از پروتئین ها اصلا با قوی ترین میکروسکوپهای ساخت بشر هم دیده نمیشن. توی یه قطرۀ آب انتهای سمپلر ما فقط میدونیم این پروتئین یه جایی توی این قطرۀ آبه همین. ولی به کمک متدهای جدید میتونیم بفهمیم همین پروتئینی که نمیتونیم ببینیمش چند تا امینواسید داره و ترتیب اسیدهای آمینش چیه!
متاسفانه تا اینجا که توی دانشگاه فقط علم تئوری به ما یاد دادن امیدوارم بیوشیمی بالینی ارشد دیگه اینطوری نباشه.
به نظر من در علوم تجربی (خصوصا بیوشیمی) دانش تئوری بخش خیلی خیلی کوچیکی از کاره و روز به روز هم داره بی اهمیت تر میشه. امروزه دیگه با وجود اینترنت و ارتباطاتی که وجود داره دیگه مهم نیست که بدونی گلوکز چند کربن داره. با فشار یک دکمه در کمتر از یک ثانیه همه چیز رو میتونی بفهمی. به نظر من در علوم تجربی باید بلد باشیم کار انجام بدیم. زمانی به خودم میگم بیوشیمیست که بتونم کریستالوگرافی پروتئین رو انجام بدم یا بتونم نمودارهای ان ام آر پروتئین ها رو تفسیر کنم.. تا قبل از اون روز فقط کسی هستم که در مورد بیوشیمی کتاب زیاد خونده.
تا حالا بهش فکر کردین؟ خیلی از پروتئین ها اصلا با قوی ترین میکروسکوپهای ساخت بشر هم دیده نمیشن. توی یه قطرۀ آب انتهای سمپلر ما فقط میدونیم این پروتئین یه جایی توی این قطرۀ آبه همین. ولی به کمک متدهای جدید میتونیم بفهمیم همین پروتئینی که نمیتونیم ببینیمش چند تا امینواسید داره و ترتیب اسیدهای آمینش چیه!
متاسفانه تا اینجا که توی دانشگاه فقط علم تئوری به ما یاد دادن امیدوارم بیوشیمی بالینی ارشد دیگه اینطوری نباشه.
آخرین ویرایش:
foroozan
New member
:riz304: :a2d3: :a2d3: :a2d3:
بیماری های ذخیرِۀ گلیکوژن
بیماری مک آردل = کمبود گلیکوژن فسفریلاز عضلانی
بیماری فون ژیرکه = کمبود گلوکز 6 فسفاتاز
بیماری پمپه= کمبود اسیدمالتاز
بیماری کوری یا فارب (با فابری و فاربر اشتباه نشه)= کمبود آنزیم شاخه شکن
بیماری آندرسن = کمبو آنزیم شاخه ساز (کشنده)
بیماری هرس= گلیکوژن فسفریلاز کبدی
کدام بیماری ها همراه با هپاتومگالی هستند = فون ژیرکه - پمپه- کوری یا فارب-هرس
در کدام بیماری ها سط قند خون فرد نرمال است= بیماری مک آردل - پمپه
بیماری مک آردل = کمبود گلیکوژن فسفریلاز عضلانی
بیماری فون ژیرکه = کمبود گلوکز 6 فسفاتاز
بیماری پمپه= کمبود اسیدمالتاز
بیماری کوری یا فارب (با فابری و فاربر اشتباه نشه)= کمبود آنزیم شاخه شکن
بیماری آندرسن = کمبو آنزیم شاخه ساز (کشنده)
بیماری هرس= گلیکوژن فسفریلاز کبدی
کدام بیماری ها همراه با هپاتومگالی هستند = فون ژیرکه - پمپه- کوری یا فارب-هرس
در کدام بیماری ها سط قند خون فرد نرمال است= بیماری مک آردل - پمپه
با سلام به آلدوز عزیز و بقیه بچه هایی که دارن واسه قبولی ارشد بیوشیمی بالینی تلاش می کنند، در مورد این مطلب آلدوز"
زمانی به خودم میگم بیوشیمیست که بتونم کریستالوگرافی پروتئین رو انجام بدم یا بتونم نمودارهای ان ام آر پروتئین ها رو تفسیر کنم.. تا قبل از اون روز فقط کسی هستم که در مورد بیوشیمی کتاب زیاد خونده"
باید بگم که این کارا که گفتین هیچ کدومش تو حوزه بیو بالینی نیست اکه به همچین مباحثی علاقه دارین بیوشیمی پایه به اهداف شما نزدیک تره و نکته دیگه اینکه فکر نکنید همه این چیزایی که تو کتابا میخونین تو دانشگاه ،حتی تو جایی مث تهرانش ،قابل انجامه .بیو بالینی همونطور که از اسمش پیداس کاربرد بیو در پزشکی و امور بالینی ه.
موفق باشید.
.
زمانی به خودم میگم بیوشیمیست که بتونم کریستالوگرافی پروتئین رو انجام بدم یا بتونم نمودارهای ان ام آر پروتئین ها رو تفسیر کنم.. تا قبل از اون روز فقط کسی هستم که در مورد بیوشیمی کتاب زیاد خونده"
باید بگم که این کارا که گفتین هیچ کدومش تو حوزه بیو بالینی نیست اکه به همچین مباحثی علاقه دارین بیوشیمی پایه به اهداف شما نزدیک تره و نکته دیگه اینکه فکر نکنید همه این چیزایی که تو کتابا میخونین تو دانشگاه ،حتی تو جایی مث تهرانش ،قابل انجامه .بیو بالینی همونطور که از اسمش پیداس کاربرد بیو در پزشکی و امور بالینی ه.
موفق باشید.
.
سلام سینا جان
اون که من گفتم کریستالوگرافی پروتئین و تفسیر ان ام آر.. اینا همش آرزوهای محاله . منظور اینه که اگه با این وضعیت دکتری بیوشیمی هم بگیرم اسم خودم رو بیوشیمیست نمیزارم. در مورد بالینی هم تنها جایی هست که حداقل میتونیم ادای کار کردن رو در بیاریم دیگه. اگر چه همه دستگاه ها دیگه خارجیه و ما مثل روبات خاموش و روشنش می کنیم ولی به هر حال از از اینکه واسه صدمین بار آزمایش بندیکت رو انجام بدیم خیلی بهتره
داش محسن
New member
سلام بچه ها من تازه این تایپیکو دیدم دستتون درد نکنه تایپیک خوبیه چشم به این سوال خورد در مورد این که گلیکوژن انتهای احیا کننده داره یا نه؟
منابع در این مورد هر کدوم یه نظری داره مثلا تو کتاب و جزوه دکتر احسانی نوشته که به جز یه سر احیا کننده (سر متصل به ریشه تیروزین گلیکوژنین) تمامی انتها های گلیکوژن غیر احیاء کننده است یعنی گلیکوژن انتهای احیاء کننده داره ولی تو کتاب تست و خلاصه دکتر پروین پاسالار نوشته که گلیکوژن انتهای احیاء
کننده نداره تو کتاب لنینجرم نوشته که گلیکوژنین با اتصال کوالانسی به تنها انتهای احیاء کننده گلیکوژن باقی می ماند یعنی گلیکوزن انتهای احیا کننده دارد جواب این که گلیکوژنین در بافت عضله(بیشترین ذخیره گلیکوژن نسبت به کبد) در مرکز گرانول گلیکوژن باقی می ماند پس گلیکوزن در بافت عضله به صورت غیر احیاء کننده می باشد ولی در کبد که ظرفیت بالایی برای سنتز گلیکوژن نسبت به عضله دارد تعداد زیادی از گرانول های گلیکوژنی فاقد مولکول گلیکوژنین مرکزی هستند پس بیشتر گلیکوژن کبد به صورت انتهای احیا کننده می باشد به خاطر اینکه بیشترین گلیکوزن ذخیره شده بدن در بافت عضله وجود داردبرای همین بیشتر منابع بافت عضله رو ارجح تر میدونند و تو اکثر تست ها گلیکوژن به صورت گزینه انتهای غیر احیاء کننده می باشد
منابع در این مورد هر کدوم یه نظری داره مثلا تو کتاب و جزوه دکتر احسانی نوشته که به جز یه سر احیا کننده (سر متصل به ریشه تیروزین گلیکوژنین) تمامی انتها های گلیکوژن غیر احیاء کننده است یعنی گلیکوژن انتهای احیاء کننده داره ولی تو کتاب تست و خلاصه دکتر پروین پاسالار نوشته که گلیکوژن انتهای احیاء
کننده نداره تو کتاب لنینجرم نوشته که گلیکوژنین با اتصال کوالانسی به تنها انتهای احیاء کننده گلیکوژن باقی می ماند یعنی گلیکوزن انتهای احیا کننده دارد جواب این که گلیکوژنین در بافت عضله(بیشترین ذخیره گلیکوژن نسبت به کبد) در مرکز گرانول گلیکوژن باقی می ماند پس گلیکوزن در بافت عضله به صورت غیر احیاء کننده می باشد ولی در کبد که ظرفیت بالایی برای سنتز گلیکوژن نسبت به عضله دارد تعداد زیادی از گرانول های گلیکوژنی فاقد مولکول گلیکوژنین مرکزی هستند پس بیشتر گلیکوژن کبد به صورت انتهای احیا کننده می باشد به خاطر اینکه بیشترین گلیکوزن ذخیره شده بدن در بافت عضله وجود داردبرای همین بیشتر منابع بافت عضله رو ارجح تر میدونند و تو اکثر تست ها گلیکوژن به صورت گزینه انتهای غیر احیاء کننده می باشد
majede
New member
مرسی کامل بود
majede
New member
majede
New member
مرسی از نکته ی فوتبالیتون :thumbsupsmileyanim: