تاپیک بحث نکات بیوشیمی ویژه کنکور
- نویسنده موضوع majede
- تاریخ شروع
majede
New member
کدام آنزیم ها هم در گلیکولیز و هم در گلوکونئوژنز فعالیت دارن؟ فقط انزیمهای مشترک بگین و اگه بتونین مسیر واکنشم بگین ممنون میشم
انزيم هاي مشترك بين گليكوليز و گلكونئوژنز:
1- فسفو هگزو ايزومراز 2- الدولاز a
3- فسفو تريو ايزومراز 4- گليسر الدئيد 3- فسفات دهيدروژناز- 5- فسفو گليسرات كيناز و موتاز-6- انولاز
انزيم هاي مشترك بين گليكوليز و گلكونئوژنز:
1- فسفو هگزو ايزومراز 2- الدولاز a
3- فسفو تريو ايزومراز 4- گليسر الدئيد 3- فسفات دهيدروژناز- 5- فسفو گليسرات كيناز و موتاز-6- انولاز
majede
New member
گاما گلوتاميل ترانسفراز
اين آنزيم يك پيتيداز است و پيتيدها را به اسيدهاي آمينه يا مولكولهاي كوچكتر هيروليز مي نمايد ، اين آنزيم قبلاً به نام ترانس پيتيداز معروف بوده ولي امروزه به نام گاماگلوتاميل ترانسفراز معروف است
آنزيم GGT نيز مانند ALP در غشا سلولي جا داشته در جريان بيماريهاي كبد ، كيسه صفرا و پانكراس از سلولهاي اين اندامها آزادش و وارد جريان خون مي شود مقداري از اين آنزيم بصورت محلول وجود دارد .
گاماگلوتامیل پارانیتروآنیلید+ گلایسیل گلیسین توسط GGT و در ۲/pH =۸ در واکنشی دوطرفه به پارانیتروآنیلین+ گاماگلوتامیل گلایسیل گلایسین تبدیل می شود.
اهميت باليني
فعاليت آنزيم GGT منحصراً در بيماري هاي كبدي ، مجاري صفراوي و پانكراس در پلاسما افزايش يافته و در بيماريهاي نظير انفاركتورس ميوكارد نيز به علت آسيب وارده به كبد سطح اين آنزيم در كبد بالا مي رود .
با اينكه در تمام بيماريهاي كبدي اعم از بيماريهاي مزمن و حتي ميزان اين آنزيم بالاست ولي نسبت افزايش در کلستاز به مراتب بيشتر است . در بيماريهاي عفوني كبدي نيز GGT سرم افزايش مي يابد ولي در اين شرايط اندازه گيري ترانس اميناز ها حساستر و دقيق تر به شمار مي آيد .
در افرادي كه بار بيتورات مصرف مي كنند و همچنين افراد الكلي سطح GGT سرم بالاتر از حد طبيعي مي باشد كه احتمالاً به علت تحريك انزيم كبدي است .
اندازه گيري ميزان فعاليت GGT پلاسما احتمالاً حساسترين تست در ارزيابي بيماريهاي كبدي بخصوص در کلستاز كبدي است . درتشخيص افتراقي بين ضايعات سلولهاي كبدي و كلستاز حساسترین تست در ارزیابی بیماریهای کبدی بخصوص در کلستاز کبدی است. لکن در تشخیص افتراقی بین ضایعات سلولهای کبدی و کلستاز حساسیت اين روش كمتر از ALP است و با توجه به اينكه سطح GGT سرم دربيماريهاي استخواني تغييري نمي يابد از اين رو مي توان با اندازه گيري فعاليتALP و GGT به منشاء بافت ضايعه دیده پی برد .
مقادير زيادي از آنزيم GGT در پروستات وجود دارد . در نتيجه فعاليت آنزيم در مردان 50 برابر زنان است و همچنين در بدخيمي هاي پروستات افزايش آنزيم مشاهده مي شود
اين آنزيم يك پيتيداز است و پيتيدها را به اسيدهاي آمينه يا مولكولهاي كوچكتر هيروليز مي نمايد ، اين آنزيم قبلاً به نام ترانس پيتيداز معروف بوده ولي امروزه به نام گاماگلوتاميل ترانسفراز معروف است
آنزيم GGT نيز مانند ALP در غشا سلولي جا داشته در جريان بيماريهاي كبد ، كيسه صفرا و پانكراس از سلولهاي اين اندامها آزادش و وارد جريان خون مي شود مقداري از اين آنزيم بصورت محلول وجود دارد .
گاماگلوتامیل پارانیتروآنیلید+ گلایسیل گلیسین توسط GGT و در ۲/pH =۸ در واکنشی دوطرفه به پارانیتروآنیلین+ گاماگلوتامیل گلایسیل گلایسین تبدیل می شود.
اهميت باليني
فعاليت آنزيم GGT منحصراً در بيماري هاي كبدي ، مجاري صفراوي و پانكراس در پلاسما افزايش يافته و در بيماريهاي نظير انفاركتورس ميوكارد نيز به علت آسيب وارده به كبد سطح اين آنزيم در كبد بالا مي رود .
با اينكه در تمام بيماريهاي كبدي اعم از بيماريهاي مزمن و حتي ميزان اين آنزيم بالاست ولي نسبت افزايش در کلستاز به مراتب بيشتر است . در بيماريهاي عفوني كبدي نيز GGT سرم افزايش مي يابد ولي در اين شرايط اندازه گيري ترانس اميناز ها حساستر و دقيق تر به شمار مي آيد .
در افرادي كه بار بيتورات مصرف مي كنند و همچنين افراد الكلي سطح GGT سرم بالاتر از حد طبيعي مي باشد كه احتمالاً به علت تحريك انزيم كبدي است .
اندازه گيري ميزان فعاليت GGT پلاسما احتمالاً حساسترين تست در ارزيابي بيماريهاي كبدي بخصوص در کلستاز كبدي است . درتشخيص افتراقي بين ضايعات سلولهاي كبدي و كلستاز حساسترین تست در ارزیابی بیماریهای کبدی بخصوص در کلستاز کبدی است. لکن در تشخیص افتراقی بین ضایعات سلولهای کبدی و کلستاز حساسیت اين روش كمتر از ALP است و با توجه به اينكه سطح GGT سرم دربيماريهاي استخواني تغييري نمي يابد از اين رو مي توان با اندازه گيري فعاليتALP و GGT به منشاء بافت ضايعه دیده پی برد .
مقادير زيادي از آنزيم GGT در پروستات وجود دارد . در نتيجه فعاليت آنزيم در مردان 50 برابر زنان است و همچنين در بدخيمي هاي پروستات افزايش آنزيم مشاهده مي شود
majede
New member
نکته ی مکمل: چرا و به چه دلیل فسفات به گلوکز وصل میشه ؟
جواب : فسفات به این خاطر به گلوکز وصل میشه که گلوکز از سلول ها نشت نکنه که اگر فسفات نبود گلوکر نشت میکرد و فرد دچار هایپو گلایسمی (کاهش قند خون شدید ) می شد .اونوقت میرفت تو کما .جالب تر زمانی میشه که بدونید باکتری ها عمل وصل شدن فسفات به گلوکز رو خیلی سریعتر از انسان انجام میدن.هر موقع گلوکز به سلول باکتری وارد میشه زود فسفات رو به اون وصل میکنند تا از سلولشون نشت نکنه .
در پناه خدا موفق باشید .
تاخوردگی راسمن مربوط به کدام انزیم ها میباشد؟و د رچه حالت تشکیل میشوند؟
این ساختار جهت اتصال ترکیبات نوکلئوتیدی در ساختار پروتئین یا آنزیم ایجاد می شود. مثل زمانیکه کوآنزیم NAD یا FMN به آنزیم مربوطه متصل می شوند.
تشکیل شده است غالبا از سه صفحه بتای موازی که توسط مارپیچ آلفا به یکدیگر متصل شده اند:
مانند انزیم های دهیدروژنازی
beta-alpha-beta-alpha-beta
جواب : فسفات به این خاطر به گلوکز وصل میشه که گلوکز از سلول ها نشت نکنه که اگر فسفات نبود گلوکر نشت میکرد و فرد دچار هایپو گلایسمی (کاهش قند خون شدید ) می شد .اونوقت میرفت تو کما .جالب تر زمانی میشه که بدونید باکتری ها عمل وصل شدن فسفات به گلوکز رو خیلی سریعتر از انسان انجام میدن.هر موقع گلوکز به سلول باکتری وارد میشه زود فسفات رو به اون وصل میکنند تا از سلولشون نشت نکنه .
در پناه خدا موفق باشید .
تاخوردگی راسمن مربوط به کدام انزیم ها میباشد؟و د رچه حالت تشکیل میشوند؟
این ساختار جهت اتصال ترکیبات نوکلئوتیدی در ساختار پروتئین یا آنزیم ایجاد می شود. مثل زمانیکه کوآنزیم NAD یا FMN به آنزیم مربوطه متصل می شوند.
تشکیل شده است غالبا از سه صفحه بتای موازی که توسط مارپیچ آلفا به یکدیگر متصل شده اند:
مانند انزیم های دهیدروژنازی
beta-alpha-beta-alpha-beta
استقلال قهرمان
New member
سلام
فروكتوز 2و6 بيس فسفات- فروكتوز 6 فسفات -amp - فعال كننده فسفو فروكتو كيناز 1 هستند
سيرات و atp مهاركننده ان هستند
فروكتوز 2و6 بيس فسفات- فروكتوز 6 فسفات -amp - فعال كننده فسفو فروكتو كيناز 1 هستند
سيرات و atp مهاركننده ان هستند
نکته ی مکمل: چرا و به چه دلیل فسفات به گلوکز وصل میشه ؟جواب : فسفات به این خاطر به گلوکز وصل میشه که گلوکز از سلول ها نشت نکنه که اگر فسفات نبود گلوکر نشت میکرد و فرد دچار هایپو گلایسمی (کاهش قند خون شدید ) می شد .اونوقت میرفت تو کما .جالب تر زمانی میشه که بدونید باکتری ها عمل وصل شدن فسفات به گلوکز رو خیلی سریعتر از انسان انجام میدن.هر موقع گلوکز به سلول باکتری وارد میشه زود فسفات رو به اون وصل میکنند تا از سلولشون نشت نکنه .
در پناه خدا موفق باشید .
تاخوردگی راسمن مربوط به کدام انزیم ها میباشد؟و د رچه حالت تشکیل میشوند؟
این ساختار جهت اتصال ترکیبات نوکلئوتیدی در ساختار پروتئین یا آنزیم ایجاد می شود. مثل زمانیکه کوآنزیم NAD یا FMN به آنزیم مربوطه متصل می شوند.
تشکیل شده است غالبا از سه صفحه بتای موازی که توسط مارپیچ آلفا به یکدیگر متصل شده اند:
مانند انزیم های دهیدروژنازی
beta-alpha-beta-alpha-beta
آخرین ویرایش:
قندهایی که بصورت طبیعی همواره بصورت ال دیده میشوند
1- ال آرابینوز
2-ال سوربوز
3-ال فوکوز
4-ال رامنوز
فوکوز و رامنوز دقیقا قند نیستند بلکه مشتقات قند به حساب میان. اولی مشتق از گالاکتوز و دومی مشتق از مانوز
اسیدلاکتیک (لاکتات در شرایط سلولی) در بدن همیشه با ایزوفرم ال حضور داره
1- ال آرابینوز
2-ال سوربوز
3-ال فوکوز
4-ال رامنوز
فوکوز و رامنوز دقیقا قند نیستند بلکه مشتقات قند به حساب میان. اولی مشتق از گالاکتوز و دومی مشتق از مانوز
اسیدلاکتیک (لاکتات در شرایط سلولی) در بدن همیشه با ایزوفرم ال حضور داره
باید دانست که اغلب امینو اسید ها به فرم L هستند .از 100 اسید امینه ی موجود در طبیعت فقط بیست نوع هستند که استاندارد هستند یعنی کد ژنتیکی دارند و دارای فرم L و D که فقط اسید امینه های نوع L میتوانند در ساختمان پروتئین ها شرکت کنن.حالا پاسخ به سوال شما : دوست من با توجه به این توضیحی که دادم باید بگم که در هیچ کتابی تا حالا ندیدم بگم که چند تا aa به فرم L در ساختمان پروتئین ها شرکت می کنند چون از انجا که پروتئین ها دارای ساختمان های متفاوتی هستند تعیین این که چند عدد aa به این فرم شرکت می کنند کار سختی هست
همونطور که گفتید از 100 امینو اسید طبیعت تنا 20 نوع استاندارد در ساختار پروتئین ها شرکت می کنند
منظور سوال این نبود که تعداد اسیدهای آمینه ال رو بگید گفتم چند نوع
نکته اینجاست که فقط 19 نوع اسیدآمینه استاندارد ال فورم وجود دارند چون گلیسین که کربن کایرال نداره نه فرم ال داره نه فرم دی
منظور سوال این نبود که تعداد اسیدهای آمینه ال رو بگید گفتم چند نوع
نکته اینجاست که فقط 19 نوع اسیدآمینه استاندارد ال فورم وجود دارند چون گلیسین که کربن کایرال نداره نه فرم ال داره نه فرم دی
استقلال قهرمان
New member
سلام نكته شيمي الي:
پيوند هاي كوالانسي يگانه از نوع سيگما هستند در چندگانه فقط يك پيوند سيگما و بقيه پيوند π خواند بود
نوع هيبريداسيون از رابطه زير به دست مياد:
هيبيريداسيون= تعداد پيوند هاي سيگما + جفت الكترون هاي غير پيوندي
پس:2= sp
3= sp2
4= sp3
5= sp3d
پيوند هاي كوالانسي يگانه از نوع سيگما هستند در چندگانه فقط يك پيوند سيگما و بقيه پيوند π خواند بود
نوع هيبريداسيون از رابطه زير به دست مياد:
هيبيريداسيون= تعداد پيوند هاي سيگما + جفت الكترون هاي غير پيوندي
پس:2= sp
3= sp2
4= sp3
5= sp3d